Понятие ферментов плазмы крови и их роль в жизнедеятельности человека

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов. урок. Биология 10 Класс

Понятие ферментов плазмы крови и их роль в жизнедеятельности человека

Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.

То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.

Ферментыбиокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.

Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.

Наглядный пример работы ферментов – сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса или картофеля).

Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал (рис. 1).

Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала (моносахариды) с меньшей молекулярной массой (декстрины, мальтоза, глюкоза) сладкие на вкус.

Рис. 1. Механизм действия амилазы

Все ферменты – глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными.

Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент). В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп (рис. 2).

Рис. 2. Классификация ферментов по их составу

Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью – т. н. активным центром.

Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата (рис. 3).

Рис. 3. Механизм взаимодействия фермента и субстрата

На рисунке 3 представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.

Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.

В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата.

Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку.

Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра (рис. 4).

Рис. 4. Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. Г. Фишера

В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует (см. видео).

В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.

Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть показателя концентрации ионов водорода).

В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде.

Например, один из таких ферментов – пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки.

Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 – 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.

Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.

В 1961 году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания «аза» (рис. 5).

Например, если вещество — лактоза, то есть молочный сахар, то лактаза – это фермент который его преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза.

Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.

Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток.

Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры. Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта (рис. 6).

Ферменты применяют для растворения тромбов в кровеносных сосудах, при лечении гнойных ран.

Особое место занимает энзимотерапия при лечении онкологических заболеваний.

Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности. В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры. Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении (см. видео).

Протеазы используются для смягчения мяса и при изготовлении готовых каш.

Липазы используются в производстве сыра.

Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков.

Энзимопатология

Энзимопатология – область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента.

Например, причиной наследственного заболевания – фенилкетонурии, которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.

В результате в организме накапливаются токсические вещества. Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев. Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота.

Во втором полугодии жизни у ребенка выражено отставание в психическом развитии. Менее чем в 10% случаев – это слабая степень олигофрении, а у 60% развивается идиотия.

При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей.

Стиральные порошки с ферментами

На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.

Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии.

Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла.

Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.

Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы. Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека.

Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах.

Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы – за одну.

Ученые подсчитали, что добавление ферментов в стиральные порошки на 30-35% увеличивает моющую способность данного порошка.

Ферменты были открыты при изучении процессов брожения. Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более 200 лет назад. В XIX века Луи Пастер (рис.

7) доказал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы. Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток.

Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке – энзимологии.

Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более 2000 ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.

Домашнее задание

1. Что такое фермент?

2. Как ферменты работают?

3. Как ферменты получают имена? Назовите известные вам группы ферментов.

4. Назовите ученых, которые внесли особый вклад в дело изучения ферментов.

5. К какому уровню организации можно отнести ферментативный катализ?

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

1. Интернет-портал Biochemistry.ru (Источник).

2. Биология (Источник).

3. Интернет-портал Chem.msu.su (Источник).

4. (Источник).

5. Вкус жизни (Источник).

Список литературы

1. Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.

2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П. В. Ижевский, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.

3. Беляев Д. К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.

4. Биология 11 класс. Общая биология. Профильный уровень / В. Б. Захаров, С. Г. Мамонтов, Н. И. Сонин и др. – 5-е изд., стереотип. – Дрофа, 2010. – 388 с.

5. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.

Источник: https://interneturok.ru/lesson/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/fermenty-biologicheskie-katalizatory-znachenie-fermentov?konspekt

Ферменты: их роль в организме человека

Понятие ферментов плазмы крови и их роль в жизнедеятельности человека

Ферменты — это белки, которые в качестве биокатализатора контролируют и ускоряют биохимические реакции в организме, не изменяя себя. Они содержатся во всех клетках организма и необходимы для всех ее функций.

Ферменты контролируют не только пищеварение, но и весь обмен веществ и, следовательно, являются важным фактором для здоровья.

Прочитайте все, что важно об энзимах: определение, структура, функции и проблемы со здоровьем, связанные с энзимами!

Что такое ферменты?

В большинстве случаев ферменты в организме человека представляют собой гигантские молекулы, состоящие из белка, и они необходимы для жизни. В организме практически ничего не работает без ферментов. Функцией этих так называемых биокатализаторов является включение или ускорение биохимических реакций в клетках.

В таких реакциях, например, некоторые вещества (субстраты) разрушаются или преобразуются. Некоторые ферменты работают очень специфическим образом: они могут только связывать определенный субстрат и обеспечивать его химическое превращение. Другие реагируют с различными субстратами, но тесно связаны с одним типом реакции (см. Ниже: классы ферментов).

Ферменты часто могут развить свои эффекты, только если они активируются так называемым кофактором или несколькими кофакторами. Это могут быть ионы металлов (например, ионы железа или меди) или органические молекулы (например, витамины). Кофакторы временно или постоянно и постоянно связаны с ферментом. Во втором случае их также называют протезной группой.

Какова функция ферментов?

Ферменты включают и ускоряют почти все биохимические реакции в организме. Эти реакции включают широкий спектр метаболических процессов, а также «чтение» (транскрибирование) и удвоение (тиражирование) генетической информации.

В таких реакциях ферменты временно связываются с веществом, подлежащим реакции (субстратом), так что, например, оно может быть разрушено или иным образом изменено. Сами ферменты остаются неизменными. Однако они гарантируют, что энергия, необходимая для реакции (энергия активации), уменьшается.

 На самом деле, большинство химических процессов в клетках требуют такой высокой энергии активации, что они не могут происходить очень медленно при преобладающей температуре окружающей среды (внутренняя температура тела около 37 градусов Цельсия).

 Снижая энергию активации, ферменты делают такие реакции возможными или ускоренными в достаточной степени.

Ферменты можно разделить на шесть основных групп, в зависимости от типа химической реакции, которую они катализируют. Эти классы ферментов (и некоторые из их подгрупп):

  1. Оксидоредуктазы: они катализируют реакции, в которых переносятся электроны (окислительно-восстановительные реакции); например, дегидрогеназы, оксидазы, редуктазы, каталазы.
  2. Трансферазы: они катализируют реакции, в которых целые функциональные группы (такие как фосфатная группа) переносятся из одной молекулы в другую; например, транс-миназы, киназы, ДНК-полимеразы.
  3. Гидролазы: они катализируют реакции, в которых химическая связь либо образуется когда вода выходит, либо расщепляется под удержанием воды; например, пептиды, фосфатазы, протеазы.
  4. Лиазы: они катализируют реакции, в которых химические связи расщепляются или образуются без потребления энергии.
  5. Изомеразы: они гарантируют, что отношения связи внутри молекулы перестроены; например, рацемазы, топоизомеразы.
  6. Лигазы (синтетазы): они катализируют реакции, в которых две молекулы соединяются друг с другом с помощью энергии; например, карбоксилазы.

Какие существуют виды ферментов?

Ниже вы найдете небольшой выбор важных ферментов, их возникновение и задачи.

имявхождениезадачи
Лизоцимслюнарасщепляет определенные строительные блоки бактериальных клеточных стенок и таким образом убивает патогенные микроорганизмы (бактерицидный эффект)
Амилазы, липазы, протеазыРот и поджелудочная железа, желудочный сок и кишечные выделенияПереваривание углеводов (амилаз), жиров (липаз) и белков (протеаз)
Глутамат оксалоацетат трансаминаза Печень , сердце и скелетные мышцы, почки и легкиеускоряет метаболизм аминокислот (строительные блоки белков)
Глутамат-пируваттрансаминаза печеньРасщепление белка в клетках печени
KреатинкиназаМышечные клетки и мозгЭнергообеспечение
Щелочная фосфатазав клетках и жидкостях организма, особенно в печени, желчных протоках и костяхрасщепляет так называемые эфиры фосфорной кислоты, уровень их крови, дает информацию о заболеваниях печени и желчевыводящих путей
Лейцин-аминопептидазаКишечник , почки, желчь , желудочный сок, слюна, плазмаВажно для белкового обмена
Гамма-глутамилтрансферазаособенно в почках (меньше в поджелудочной железе, селезенке , печени и тонкой кишке )Перенос аминокислот
Сорбитолдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназапеченьПревращение сорбита в фруктозу
Лактатдегидрогеназаво всех клетках всех органовБрожение молочной кислоты для энергии
ХолинэстеразаСыворотка, кишечник, поджелудочная железарасщепляет так называемые холиновые соединения; показатель крови показывает, насколько хорошо печень может производить белки
Альдолаз3 подгруппы: в области сердца и скелетных мышц; в нервах, щитовидной железе и жировой ткани; в печени, почках, тонкой кишкекатализирует расщепление фруктозы.
Кислотные фосфатазыв крови , кости, спермы и секрета простатыРасщепляет эфиры фосфорной кислоты и катализирует трансфосфори-лирование

Какие проблемы могут вызывать ферменты?

Существуют различные врожденные дефекты ферментов, некоторые из которых могут иметь серьезные последствия.

 Одним из примеров является порфирия: это группа метаболических заболеваний, которые все идут рука об руку с нарушением образования гема эритроцитарной массы.

 Причина в том, что один или несколько ферментов, участвующих в образовании гема, имеют генетически обусловленное функциональное расстройство.

В зависимости от типа порфирии это может привести к различным симптомам, таким как колики в животе, рвота, хронический запор, лихорадка, перепады настроения, паралич или сердечно-сосудистые проблемы.

При врожденном метаболическом заболевании фенилкетонурия строительный блок белка фенилаланин не может быть разрушен из-за нарушения фермента. Поэтому он накапливается в организме. Это уже заметно в детстве: избыток фенилаланина влияет на развитие мозга. Последствиями являются умственная отсталость, медленное физическое развитие и судороги.

Так называемая галактоземия очень опасна, но, к счастью, встречается редко: и здесь это ферментативно обусловленное нарушение метаболизма сахара. В организме пострадавших не хватает ферментов для переработки галактозы. Сахар может всасываться в кровь через кишечную стенку, но не может быть переработан дальше.

Так он накапливается в крови. Поскольку лактоза также присутствует в грудном молоке, у кормящих детей, которые уже страдают непереносимостью лактозы, проявляются такие симптомы, как рвота, диарея и неспособность развиваться.

 Если они будут продолжать получать галактозу вместе с пищей, они могут получить серьезные повреждения и даже смерть.

При непереносимости лактозы организм не вырабатывает достаточное количество фермента лактазы. В результате молочный сахар (лактоза) не может расщепляться в тонкой кишке и, следовательно, не может всасываться в кровь. Вместо этого он продолжает поступать в толстую кишку, где он метаболизируется бактериями. Среди прочего, это может вызвать боль в животе, вздутие живота и диарею.

Гистамин нетерпимости . Вещество гистамин естественно встречается в организме. Кроме того, определенные продукты могут увеличить количество гистамина в организме.

Некоторые люди реагируют на это реакциями с непереносимостью ( зуд , крапивница, учащенное сердцебиение и т. Д.).

 Ферменты, которые необходимы для расщепления гистамина, могут быть недоступны в достаточных количествах или их функция может быть нарушена.

Об этом тексте

дата:9 октября 2018 г.

Этот текст соответствует спецификациям медицинской литературы, медицинским руководствам и текущим исследованиям и был проверен медицинскими работниками.

Источник: https://infonewsru.ru/fermenty/

Ферменты плазмы крови

Понятие ферментов плазмы крови и их роль в жизнедеятельности человека

По происхождениюферменты плазмы крови можно подразделитьна 3 группы.

  1. Собственные ферменты плазмы крови (секреторные). Они образуются в печени, но проявляют своё действие в крови. К ним относятся ферменты свертывающей системы крови – протромбин, проакцелерин, проконвертин, а также церулоплазмин, холинэстераза.

  2. Экскреторные ферменты – попадают в кровь из различных секретов – дуоденального сока, слюны и т.д. К ним относятся амилаза, липаза.

  3. Клеточные ферменты – попадают в кровь при повреждениях или разрушениях клеток или тканей.

Таблица4.1.

Органоспецифическиеферменты (изоферменты)

Фермент (изофермент)Орган, при повреждении которого, активность фермента в крови увеличивается
ЛДГ1, ЛДГ2ЛДГ3ЛДГ4, ЛДГ5АмилазаАЛТАСТкислая фосфатазащелочная фосфатазамиокардлегкиепечень, мышцыподжелудочная железапеченьмиокардпростатакости

Энзимопатии

Воснове многих заболеваний лежат нарушенияфункционирования ферментов в клетке –энзимопатии. Приобретённые энзимопатии,как и вообще протеинопатии, по-видимому,наблюдают при всех болезнях.

При первичныхэнзимопатиях дефектные ферментынаследуются, в основном, поаутосомно-рецессивному типу. Гетерозиготы,чаще всего, не имеют фенотипическихотклонений.

Первичные энзимопатииобычно относят к метаболическим болезням,так как происходит нарушение определённыхметаболических путей.

При этом развитиезаболевания может протекать по одномуиз ниже перечисленных «сценариев».Рассмотрим условную схему метаболическогопути:

Е1 Е2 Е3 Е4

А → В → С → D → Р

ВеществоА в результате последовательныхферментативных реакций превращаетсяв продукт Р. При наследственнойнедостаточности какого-либо фермента,например фермента Е3,возможны разные нарушения метаболическихпутей:

Нарушениеобразования конечных продуктов.Недостатокконечного продукта этого метаболическогопути (при отсутствии альтернативныхпутей синтеза) может приводить к развитиюклинических симптомов, характерных дляданного заболевания.

Клиническиепроявления.В качестве примера можно рассмотретьальбинизм. При альбинизме нарушен синтезв меланоцитах пигментов – меланинов.Меланин находится в коже, волосах,радужке, пигментном эпителии сетчаткиглаза и влияет на их окраску.

Приальбинизме наблюдают слабую пигментациюкожи, светлые волосы, красноватый цветрадужки глаза из-за просвечивающихкапилляров.

Проявление альбинизмасвязано с недостаточностью ферментатирозингидроксилазы (тирозиназы) –одного из ферментов, катализирующегометаболический путь образованиямеланинов.

Накоплениесубстратов-предшественников.При недостаточности фермента будутнакапливаться определенные вещества,а также во многих случаях и предшествующиеим соединения. Увеличениесубстратов-предшественников дефектногофермента – ведущее звено развитиямногих заболеваний.

Клиническиепроявления.Известно заболевание алкаптонурия, прикотором нарушено окисление гомогентизиновойкислоты в тканях (гомогентизиноваякислота – промежуточный метаболиткатаболизма тирозина). У таких больныхнаблюдают недостаточность ферментаокисления гомогентизиновой кислоты –диоксигеназы гомогентизиновой кислоты,приводящей к развитию заболевания.

Врезультате увеличиваются концентрациягомогентизиновой кислоты и выведениееё с мочой. В присутствии кислородагомогентизиновая кислота превращаетсяв соединение чёрного цвета – алкаптон.Поэтому моча таких больных на воздухеокрашивается в чёрный цвет. Алкаптонтакже образуется и в биологическихжидкостях, оседая в тканях, коже,сухожилиях, суставах.

При значительныхотложениях алкаптона в суставахнарушается их подвижность.

Нарушениеобразования конечных продуктов инакопление субстратов-предшественников.Отмечаютзаболевания, когда одновременнонедостаток продукта и накоплениеисходного субстрата вызывают клиническиепроявления.

Клиническиепроявления.Например, у людей с болезнью Гирке(гликогеноз Iтипа) наблюдают снижение концентрацииглюкозы в крови (гипогликемия) в перерывахмежду приёмами пищи.

Это связано снарушением распада гликогена в печени вследствие дефекта ферментаглюкозо-6-фосфатазы.

Одновременно утаких людей увеличиваются размерыпечени (гепатомегалия) вследствиенакопления в ней не используемогогликогена.

Источник: https://studfile.net/preview/6659420/page:16/

Ферменты плазмы (сыворотки) крови

Понятие ферментов плазмы крови и их роль в жизнедеятельности человека

Ферменты, которые обнаруживаются в норме в плазме или сыворотке крови, условно можно разделить на 3 группы: секреторные, индикаторные и экскреторные. Секреторные ферменты, синтезируясь в печени, в норме выделяются в плазму крови, где играют определенную физиологическую роль.

Типичными представителями данной группы являются ферменты, участвующие в процессе свертывания крови, и сывороточная холинэстераза. Индикаторные (клеточные) ферменты попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функции.

Один из них находится главным образом в цитозоле клетки (ЛДГ, альдолаза), другие – в митохондриях (глутаматдегидрогеназа), третьи – в лизосомах (β-глюкуронидаза, кислая фосфатаза) и т.д. Большая часть индикаторных ферментов в сыворотке крови определяется в норме лишь в следовых количествах.

При поражении тех или иных тканей ферменты из клеток «вымываются» в кровь; их активность в сыворотке резко возрастает, являясь индикатором степени и глубины повреждения этих тканей.

Экскреторные ферменты синтезируются главным образом в печени (лейцинаминопептидаза, щелочная фосфатаза и др.). В физиологических условиях эти ферменты в основном выделяются с желчью.

Еще не полностью выяснены механизмы, регулирующие поступление данных ферментов в желчные капилляры.

При многих патологических процессах выделение экскреторных ферментов с желчью нарушается, а активность в плазме крови повышается.

Особый интерес для клиники представляет исследование активности индикаторных ферментов в сыворотке крови, так как по появлению в плазме или сыворотке крови ряда тканевых ферментов в повышенных количествах можно судить о функциональном состоянии и поражении различных органов (например, печени, сердечной и скелетной мускулатуры). При остром инфаркте миокарда особенно важно исследовать активность креатинкиназы, АсАТ, ЛДГ и оксибутиратдегидрогеназы.

При заболеваниях печени, в частности при вирусном гепатите (болезнь Боткина), в сыворотке крови значительно увеличивается активность АлАТ и АсАТ, сорбитолдегидрогеназы, глутаматдегидрогеназы и некоторых других ферментов. Большинство ферментов, содержащихся в печени, присутствуют и в других органах тканей.

Однако известны ферменты, которые более или менее специфичны для печеночной ткани. К таким ферментам, в частности, относится γ-глутамилтранспептидаза, или γ-глутамилтрансфе-раза (ГГТ). Данный фермент – высокочувствительный индикатор при заболеваниях печени.

Повышение активности ГГТ отмечается при остром инфекционном или токсическом гепатите, циррозе печени, внутрипеченоч-ной или внепеченочной закупорке желчных путей, первичном или метастатическом опухолевом поражении печени, алкогольном поражении печени.

Иногда повышение активности ГГТ наблюдается при застойной сердечной недостаточности, редко – после инфаркта миокарда, при панкреатитах, опухолях поджелудочной железы.

Органоспецифическими ферментами для печени считаются также гистида-за, сорбитолдегидрогеназа, аргиназа и орнитинкарбамоилтрансфераза. Изменение активности этих ферментов в сыворотке крови свидетельствует о поражении печеночной ткани.

В настоящее время особо важным лабораторным тестом стало исследование активности изоферментов в сыворотке крови, в частности изофермен-тов ЛДГ. Известно, что в сердечной мышце наибольшей активностью обладают изоферменты ЛДГ1 и ЛДГ2, а в ткани печени – ЛДГ4 и ЛДГ5 (см. главу 10).

Установлено, что у больных с острым инфарктом миокарда в сыворотке крови резко повышается активность изоферментов ЛДГ1 и отчасти ЛДГ2. Изоферментный спектр ЛДГ в сыворотке крови при инфаркте миокарда напоминает изоферментный спектр сердечной мышцы.

Напротив, при паренхиматозном гепатите в сыворотке крови значительно возрастает активность изоферментов ЛДГ4 и ЛДГ5 и уменьшается активность ЛДГ1 и ЛДГ2.

Диагностическое значение имеет также исследование активности изофер-ментов креатинкиназы в сыворотке крови. Существуют по крайней мере 3 изофермента креатинкиназы: ВВ, ММ и MB. В мозговой ткани в основном присутствует изофермент ВВ (от англ. brain – мозг), в скелетной мускулатуре – ММ-форма (от англ. muscle – мышца).

Сердце содержит гибридную МВ-форму, а также ММ-форму. Изоферменты креатинкиназы особенно важно исследовать при остром инфаркте миокарда, так как МВ-форма в значительном количестве содержится практически только в сердечной мышце.

Повышение активности МВ-формы в сыворотке крови свидетельствует о поражении именно сердечной мышцы.

Возрастание активности ферментов сыворотки крови при многих патологических процессах объясняется прежде всего двумя причинами: 1) выходом в кровяное русло ферментов из поврежденных участков органов или тканей на фоне продолжающегося их биосинтеза в поврежденных тканях; 2) одновременным повышением каталитической активности некоторых ферментов, переходящих в кровь. Возможно, что повышение активности ферментов при «поломке» механизмов внутриклеточной регуляции обмена веществ связано с прекращением действия соответствующих регуляторов и ингибиторов ферментов, изменением под влиянием различных факторов строения и структуры макромолекул ферментов.

Предыдущая страница | Следующая страница

СОДЕРЖАНИЕ

Источник: http://www.xumuk.ru/biologhim/249.html

Многие белки крови являются ферментами

Понятие ферментов плазмы крови и их роль в жизнедеятельности человека

Изменения в специфических ферментативных процессах могут быть причиной или следствием различных патологических состояний. Большинство ферментативных процессов локализованы внутри клеток, но определение активности ферментов внеклеточной среды (сыворотка, плазма, слюна, моча) имеет диагностическое значение и носит название энзимодиагностика.

Для правильной трактовки результатов врачу необходимо знать основы энзимодиагностики, иметь информацию о тканевой локализации фермента, его активности в различных компартментах клетки, влиянии на активность фермента принимаемых пациентом лекарств, устойчивости фермента при хранении, наличия изоферментых форм и т.п.

Причины изменения активности ферментов в крови

Степень изменения активности ферментов клеточного метаболизма в сыворотке крови зависит от массы пораженного органа, распределения ферментов между тканями, локализации ферментов во внутриклеточных органеллах.

При воспалительных процессах из клетки в первую очередь выходят цитоплазматические ферменты, при прогрессировании заболевания наблюдается некроз клеток и происходит разрушение органелл. В плазме обнаруживаются ферменты митохондрий и лизосом.

Например, аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) локализована в цитоплазме, а аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) и в цитоплазме, и в митохондриях, глутаматдегидрогеназа – митохондриальный фермент.

Повышение активности в сыворотке крови может быть результатом ускорения процессов:

  • синтеза – щелочная фосфатаза при рахите, гепатите,
  • некроза клеток – АлАТ, АсАТ, ЛДГ, КК при инфаркте миокарда, кислая фосфатаза при аденоме простаты, липаза, амилаза при панкреатитах,
  • понижения выведения – щелочная фосфатаза при желчнокаменной болезни,
  • повышения проницаемости клеточных мембран – АлАТ, АсАТ, ЛДГ при гепатите.

Снижение активности вызывается:

  • уменьшением числа клеток, секретирующих фермент (холинэстераза при циррозе печени),
  • недостаточностью синтеза,
  • увеличением выведения фермента,
  • торможением активности в результате действия протеиназ.

В ряде случаев определенное диагностическое значение имеет установление взаимоотношений между изменением активности отдельных ферментов и получение своеобразных ферментных спектров крови. При этом удается установить достоверные ферментные симптомы отдельных заболеваний.

Например,

  • острые гепатиты характеризуются резким увеличением активности аланин- и аспартатаминотрансфераз и альдолазы,
  • инфаркт миокарда сопровождается увеличением активности лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, аспартатаминотрансферазы,
  • при механических желтухах характерным является нарастание содержания щелочной фосфатазы без большого увеличения активности аминотрансфераз и альдолазы.

Ферменты сыворотки крови

  1. Ферменты, секретируемые в плазму, и выполняющие в ней специфические функции – истинноплазменные ферменты.

    В плазме их активность много больше, чем в органах (церулоплазмин, псевдохолинэстераза, липопротеинлипаза, белковые факторы систем свертывания крови, фибринолиза и кининогенеза, ренин).

    Снижение активности этих ферментов в плазме будет свидетельствовать о снижении синтетической способности клеток или о накоплении ингибиторов в плазме крови.

  2. Ферменты, не характерные для плазмы – органоспецифичные.

    Именно определение активности этих ферментов чаще всего используют для верификации диагноза и контроля лечения. Выделяют две группы органоспецифичных ферментов:

1.Ферменты клеточного метаболизма (индикаторные) – их активность резко повышается в плазме крови в случае нарушения проницаемости клеточных мембран или их альтерации:

Например,

  • при изменениях со стороны сердечной мышцы происходит повышение активности сердечного изофермента креатинкиназы (КК-MB), изоферментов лактатдегидрогеназы 1 и 2 (ЛДГ-1 и ЛДГ-2), аспартатаминотрансферазы,
  • нарушения скелетных мышц – мышечного изофермента креатинкиназы (КК-MM), алкогольдегидрогеназы,
  • костной ткани – щелочной фосфатазы (ЩФ), альдолазы (АЛД),
  • предстательной железы – кислой фосфатазы,
  • гепатоцитов – аланинаминотрансферазы, глутаматдегидрогеназы, холинэстеразы, сорбитолдегидрогеназы,
  • желчевыводящих путей – щелочной фосфатазы, γ-глутамилтранспептидазы (γ-ГТП).

2. Ферменты, экскретируемые в выводные протоки желчных путей, панкреатические и слюнные протоки. В норме активность таких ферментов в плазме намного ниже, чем в клетках и имеет постоянное значение (α-амилаза, липаза поджелудочной железы). Изучение активности этих ферментов позволяет судить о функционировании соответствующего органа.

Единицы измерения активности ферментов

Активность ферментов выражают в каталах (1 катал = 1 моль/с), в единицах активности (1 Е = мкмоль/мин или 1 U, 1 unit – стандартная международная единица фермента), в производных от других единиц измерения (моль/с×л, мкмоль/с×л, мкмоль/ч×мл, мг/ч×мл, в мккат/л).

Источник: https://biokhimija.ru/azot-krovi/fermenty-krovi.html

Ферменты плазмы крови – что это такое, их структура, отличительные черты, классификация

Понятие ферментов плазмы крови и их роль в жизнедеятельности человека

Фермент – это белок специфического характера. Он синтезируется клетками, увеличивает скорость биохимических реакций, что происходят в человеческом теле, но сам не меняется. Не будет лишним отметить, что даже малейшая реакция в организме не проходит без активного участия ферментных соединений.

Структура соединений

В молекулярной характеристике ферменты плазмы крови делятся на сложные и простые. Первые ферменты состоят из белкового (апоэнзима или апофермента) и небелкового компонента (коэнзима или кофермента). В роли коэнзима выступают витамины и металлы. В сравнении с апоэнзимом, кофермент намного меньше по размерам.

Активность его напрямую зависит от молекулы, которая обеспечивает нужное расположение аминоклислот. На это влияют:

  • Видовые и концентрационные особенности объекта, на который нацелено действие фермента.
  • Температурные показатели.
  • рН среды.
  • Присутствие или отсутствие веществ, которые препятствуют работе ферментов.

Особую важность несут два последних показателя, поскольку любая реакция требует своих специальных условий.

Характеристики ферментных соединений

Отличительная черта ферментов заключается в их способности сотрудничать с одним или группой субстратов, только если они имеют похожее строение. Они могут менять активность из-за присутствия в организме инфекций и вирусов, но эти показатели нельзя считать симптомами патологических процессов.

Благодаря этому определение уровня активности данного белка несет диагностическое значение только в том случае, если отмечены изменения в других показателях. Пока что биохимии известно о происхождении приблизительно 1000 энзимов, 65 из которых систематически используются в диагностических лабораториях.

Для каждого органа человеческого тела характерен оригинальный ферментный набор. Узнав их активность, можно получить общую картину о его работе. Такой диагностический метод применяется для проверки состояния сердца, печени и опорно-двигательного аппарата тела.

Классификация ферментов

В кровяной сыворотке присутствуют две большие ферментные группы – плазменные и органоспецифические.  Рассмотрим детально каждую группу.

Плазменные

Так называются соединения, которые поступают в плазму и выполняют в ней некоторые действия. Здесь уровень их активности в несколько раз больше, нежели в органах.

К плазмоспецифическим соединениям относят:

  • Липопротеинлипазу.
  • Кининогеназу.
  • Церулоплазмин.
  • Ренин.
  • Фибриназу.
  • Псевдохолинэстеразу.
  • Белковые элементы системы, обеспечивающей свертываемость крови.

Важно! Если активные показатели вышеперечисленных веществ ниже нормы, это может быть вызвано пониженным синтезом ферментов или высокой концентрацией в организме ингибиторов.

Органоспецифические соединения

Эти ферменты делятся на две категории:

  1. Поддерживающие клеточный метаболизм. Их еще называют индикаторными ферментами плазмы крови. Индикаторные соединения появляются в плазме, если в организме нарушена проницаемость мембран клеток или произошли другие изменения в их структуре.

    Диагностировать эти процессы можно по показателям креатин-фосфокиназы, аминотранферазы и лактатдегидрогеназы.

  2. Экскреторные ферменты плазмы крови. Нормальные показатели активности этих соединений в крови, по сравнению с тканями органов ЖКТ, в которых они синтезируются, , значительно ниже, но отличаются постоянством показателей.

    К секретируемым ферментам относят α‑амилазу и липазу поджелудочной железы. Если анализ пациента показал повышенную концентрацию вышеописанных веществ, это можно расценивать как проявление патологии соответствующих органов.

  3. Секреторные. Синтезируются печенью, кишечником, сосудами, потом поступаю в плазму крови. Сюда относятся ферменты.

    обеспечивающие работу свертывающей и противосвертывающей системы крови.

Почему изменяется активность кровяных ферментов

Уровень изменения концентрации ферментов клеточного обмена веществ в плазме напрямую связан с размером пораженной ткани или органа, тканевоспецефического деления этих белков и их накопления в клетках.

Если в теле развивается воспаление, клетка, прежде всего, выводит цитоплазматический фермент. При усилении воспаления начинается клеточный некроз. Из-за этого в сыворотку попадают ферменты лизосом и митохондрий.

К примеру, аланинаминотрансфераза (АлАТ или АЛТ) локализуется в цитоплазме, аспартатаминотрансфераза (АлАТ или АЛТ) одновременно локализуется в цитоплазме и митохондриях.

Чрезмерная деятельность ферментов крови нередко сигнализирует о скорости:

  • Синтеза щелочной фосфотазы при гепатитах и рахите.
  • Отмирания клеток КК, АсАТ, ЛДГ и АлАТ в случае инфаркта миокарда, кислой фосфотазы при аденоме простаты, амилазы и липазы при панкреатите.
  • Проницаемости клеток АлАТ, ЛДГ и АсАТ при гепатитах.

Сниженная активность ферментов спровоцирована:

  • Снижением количества клеток, которые секретируют фермент (холинэстераза при циррозе печени).
  • Недостаточным синтезом или ускоренным выводом ферментов.
  • Замедленной активностью из-за влияния протеиназ.

В некоторых случаях для диагностики важную роль играет выяснение взаимосвязи между сменой индикатора активности некоторых ферментных групп и данными о своеобразных ферментных спектрах крови.

На основе этого конститутивного анализа специалист может распознать точные ферментативные признаки ряда болезней. К таким относится:

  • Острый гепатит.

    Это заболевание стимулирует активность аланин- и аспартатаминотрансферазы, альдопазы.

  • Инфаркт миокарда. Из-за этого недуга лактатдегидрогеназа, аспартатаминотрансфераза и креатинкиназа стремительно увеличивают свою активность.
  • Механическая желтуха. Провоцирует увеличение концентрации щелочной фосфотазы на фоне незначительной активности альдолазы и аминотрансферазы.

Важность показателя АсАТ

Повышение концентрации в плазме крови этого фермента может расцениваться как предвестник:

  • Инфаркта миокарда.
  • Гепатита.
  • Начальных стадий стенокардии.
  • Панкреатита.
  • Раковых патологий печени.
  • Ревмокардита.
  • Чрезмерных силовых нагрузок.
  • Сердечной недостаточности.

Учитывая происхождение ферментов плазмы крови, АСТ может повышаться из-за травмированной мышечной ткани, мощного теплового удара или как побочный эффект после кардиохирургического оперативного вмешательства.

Пониженный показатель АСТ может сигнализировать о:

  • Дефиците в организме витаминов.
  • Осложнениях после тяжелых инфекционных и вирусных заболеваниях.
  • Разрыве печени.

Обратите внимание! У женщин допустимый показатель АСТ – до 32 Ед/л, у мужчин – до 43 Ед/л.

Важность показателя альдолазы

Это соединение обеспечивает в человеческом организме правильное протекание энергетического обмена. Альдолаза считается тканевоспецифическим ферментом, поскольку присутствует во всех тканях нашего тела. Допустимые показатели для взрослого человека – не более 3,3 U/1.

Если в таблице анализа зафиксирована усиленная активность альдолазы, спровоцировать это может:

  1. Инфаркт.
  2. Травмированная мышечная ткань.
  3. Инфекционные, вирусные и механические заболевания печени.
  4. Панкреатит.
  5. Новообразование злокачественного характера.
  6. Воспаление и распад мышечных волокон.
  7. Гемолитическая анемия.
  8. Инфекционный мононуклеоз.
  9. Запущенная стадия воспаления легких.
  10. Шизофрения.
  11. Чрезмерная силовая нагрузка.

Почему важен показатель СДГ

Сорбитолдегидрогеназами называются индикационные ферменты плазмы крови, главным центром локации которой является печень. Если показатели СДГ завышены, специалист может сразу расценить это как клинический симптом печеночных патологий. По мировым стандартам биохимия плазмы крови на ферменты СДГ должна показать активность 1-3 ЕД/л.

На повышенную активность СДГ влияет:

  1. Острая стадия вирусного гепатита.
  2. Резкое обострение гепатита хронического характера.
  3. Печеночная кома.
  4. Обтурационная желтуха.

Влияние простатической кислой фосфатазы

Местом происхождения и локализации КФ считается предстательная железа (ПЖ).

Если на результате анализа крови зафиксирована активная деятельность этого фермента, пациенту могут диагностировать:

  • Раковую опухоль предстательной железы, которая уже запустила метастазы.
  • Доброкачественную гипертрофию простаты.
  • Простатит.
  • Инфарктное поражение ПЖ.
  • Осложнение от лечения простаты.

На многих примерах доказано, этот индикационный фермент не проявляет большую активность на ранних стадиях любых заболеваний ПЖ. Именно поэтому специалисты предпочитают проводить анализ на работу КФ уже после определения диагноза. Цель этого действия – контролировать результат терапевтических мероприятий.

Проверяем глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу

Фермент Г-6-ФДГ локализуется в эритроцитах и проявляет бурную активность в новообразовавшихся клетках. Если у пациента диагностировали наследственное нарушение допустимых показателей, со временем он будет страдать от гемолитических кризисов.

В медицине установлено, что нормальная активность этого фермента может колебаться в пределах 123-244 мЕД/млрд эритроцитов.

Если эритроциты будут испытывать дефицит данного фермента, у пациента в скором времени проявится гемолитическая анемия.

Загрузка…

Источник: https://dlja-pohudenija.ru/serdcze/analiz-krovi/ponyatie-fermentov-plazmy-krovi-i-ih-rol-v-zhiznedeyatelnosti-cheloveka

ДляЗдоровья
Добавить комментарий